Historia EAA (aminokwasy egzogenne): jak suplement stał się popularny

Dziś EAA to zwykła pozycja na półce sklepu sportowego obok białka i BCAA. Ale droga tego suplementu zaczynała się nie na siłowni, lecz w laboratoriach biochemików pierwszej połowy XX wieku, którzy ustalali, bez których aminokwasów człowiek nie może żyć. Redakcja prześledziła, jak naukowe pojęcie „aminokwasów egzogennych” przekształciło się w popularny produkt.

Odkrycie aminokwasów i pojęcie „egzogenności”

Pierwsze aminokwasy wyodrębniono jeszcze na początku XIX wieku: asparaginę otrzymano ze szparagów, leucynę — z sera i tkanki mięśniowej. Przez kolejne sto lat chemicy stopniowo zidentyfikowali resztę „cegiełek” białka. Ostatnim z powszechnych aminokwasów wchodzących w skład białek, w latach 30. XX wieku, opisano treoninę.

Na przełomie XIX i XX wieku stało się jasne, że białka różnego pochodzenia mają nierówną wartość odżywczą. Eksperymenty na zwierzętach pokazywały: jeśli jedynym źródłem białka w diecie jest na przykład żelatyna lub kukurydziana zeina, zwierzęta nie rosną, a nawet giną. Dodanie określonych aminokwasów — w szczególności tryptofanu i lizyny — naprawiało sytuację.

Tak narodziło się pojęcie „egzogennych” (niezbędnych) aminokwasów — tych, których organizm nie jest w stanie syntetyzować w wystarczającej ilości i musi otrzymywać z pożywieniem. Pozostałe nazwano „endogennymi”: ich komórki mogą tworzyć z innych substancji.

Później pojawiła się też pośrednia kategoria aminokwasów „względnie egzogennych” — takich jak arginina, glutamina, cysteina czy tyrozyna. W zwykłych warunkach organizm syntetyzuje je sam, ale w pewnych stanach (choroba, wczesny wiek, szczególne zaburzenia metaboliczne) zapotrzebowanie może przewyższać możliwości syntezy.

Doświadczenia Williama Rose'a: ile aminokwasów potrzebuje człowiek

Kluczową rolę w historii EAA odegrał amerykański biochemik William Cumming Rose z Uniwersytetu Illinois. W latach 30. XX wieku jego zespół odkrył treoninę i wykazał, że właśnie ten aminokwas był „brakującym ogniwem” w eksperymentach z syntetycznymi dietami dla szczurów. Swoje wnioski Rose podsumował w przeglądzie z 1938 roku o odżywczym znaczeniu aminokwasów.

W latach 1940–1950 Rose przeprowadził słynne doświadczenia na ochotnikach-mężczyznach. Uczestnicy otrzymywali diety, w których białko zostało całkowicie zastąpione mieszaniną oczyszczonych aminokwasów. Kolejno wykluczając poszczególne aminokwasy, badacze śledzili bilans azotowy: jeśli stawał się ujemny, aminokwas uznawano za egzogenny.

W rezultacie dla dorosłych mężczyzn określono osiem aminokwasów egzogennych: walinę, leucynę, izoleucynę, lizynę, metioninę, treoninę, tryptofan i fenyloalaninę. Histydynę później również uznano za egzogenną dla dorosłych — jej niedobór objawia się wolniej, dlatego w krótkoterminowych doświadczeniach Rose'a się nie ujawnił.

• Leucyna, izoleucyna, walina— aminokwasy rozgałęzione (BCAA).
• Lizyna— aminokwas limitujący wielu zbóż.
• Metionina— aminokwas siarkowy.
• Treonina— odkryta przez zespół Rose'a.
• Fenyloalanina, tryptofan— aminokwasy aromatyczne.
• Histydyna— uznana za egzogenną dla dorosłych później.

Prace Rose'a położyły podstawy międzynarodowych norm zapotrzebowania na białko i aminokwasy. Kolejne raporty eksperckie FAO/WHO/UNU, w szczególności raport z 2007 roku, uściślały te potrzeby już z użyciem nowocześniejszych metod.

Metoda znaczników izotopowych i rola EAA w syntezie białka

Bilans azotowy pokazywał, czy organizmowi wystarcza aminokwasów ogółem, ale nie wyjaśniał, co dzieje się w konkretnych tkankach. Przełom dały stabilne izotopy: podanie znakowanego aminokwasu pozwoliło mierzyć szybkość syntezy białka bezpośrednio w mięśniu na podstawie biopsji. Podejście to aktywnie rozwijano od lat 80.

Pod koniec lat 90. zespół Roberta Wolfe'a na Uniwersytecie Teksańskim (Galveston) przeprowadził serię badań, które bezpośrednio doprowadziły do popularności EAA. Tipton i wsp. (1999) wykazali, że doustne aminokwasy po treningu siłowym przenoszą bilans netto białka mięśniowego na dodatni. Borsheim i wsp. (2002) udowodnili, że wystarczają do tego właśnie aminokwasy egzogenne.

Jeszcze ważniejsza była praca Volpi i wsp. (2003) na osobach w podeszłym wieku: mieszanina samych aminokwasów egzogennych stymulowała syntezę białka mięśniowego tak samo, jak mieszanina zawierająca również endogenne. Wniosek brzmiał jasno: to właśnie EAA odpowiadają za anaboliczne działanie aminokwasów, a endogenne w tym procesie nie są potrzebne jako sygnał.

Równolegle ustalono szczególną rolę leucyny. Jest ona nie tylko „materiałem budulcowym”, ale i cząsteczką sygnałową, która aktywuje kompleks mTORC1. Katsanos i wsp. (2006) wykazali, że u osób w podeszłym wieku mieszanina EAA z wyższym udziałem leucyny stymuluje syntezę białka skuteczniej. Tak ukształtowała się idea „progu leucynowego”.

Od laboratorium do półki: epoka BCAA i powrót EAA

Pierwszym masowym suplementem aminokwasowym w sporcie stały się nie EAA, lecz BCAA — leucyna, izoleucyna i walina. Promowano je jako środek przeciw katabolizmowi i zmęczeniu, opierając się na roli leucyny i na „teorii zmęczenia ośrodkowego”. BCAA były tańsze w produkcji, miały prosty skład i łatwo się sprzedawały.

Jednak wraz z rozwojem nauki stawało się coraz bardziej oczywiste, że do syntezy pełnowartościowego białka mięśniowego potrzebne są wszystkie aminokwasy egzogenne. Przegląd Wolfe'a (2017) o wymownym tytule „Branched-chain amino acids and muscle protein synthesis in humans: myth or reality?” podsumował: BCAA bez innych EAA nie są w stanie zapewnić trwałego wzrostu syntezy, bo organizmowi brakuje reszty „cegiełek”.

To właśnie na tej fali w latach 2010. producenci zaczęli masowo wypuszczać EAA jako osobną kategorię. Produkt pozycjonowano jako „następną generację” po BCAA — z pełnym zestawem aminokwasów egzogennych, ale bez kalorii i objętości pełnowartościowego białka.

Popularności sprzyjały też formaty: proszki o smaku do „popijania w trakcie treningu”, gotowe napoje, kapsułki. Dla wielu sportowców EAA stały się wygodnym sposobem otrzymania aminokwasów w okresach, gdy pełny posiłek jest niewygodny.

Współczesne spojrzenie i otwarte pytania

Współczesna nauka uważa EAA za racjonalną formę suplementu aminokwasowego, ale nie za „superprodukt”. Stanowisko ISSN dotyczące białka i wysiłku fizycznego (Jäger i wsp., 2017) podkreśla, że podstawą pozostaje całkowite dobowe spożycie białka, a wartościowe pełnowartościowe białko już zawiera wszystkie aminokwasy egzogenne.

Innymi słowy, przewaga EAA nad zwykłym białkiem dla osoby dobrze się odżywiającej jest niewielka. Suplement ma najwięcej sensu tam, gdzie potrzebna jest mała dawka z minimum kalorii, gdzie apetyt jest obniżony (na przykład w podeszłym wieku) lub tam, gdzie trudno otrzymać wystarczająco białka z pożywienia.

Otwarte pozostają pytania o optymalny stosunek aminokwasów w mieszaninie, rzeczywisty wpływ na długoterminowe przyrosty masy i siły u osób trenujących oraz zasadność EAA dla różnych grup — kobiet, osób starszych, sportowców na deficycie kalorii. Większość klasycznych badań mierzyła ostrą syntezę białka, a nie rezultat po miesiącach treningów.

Jeszcze jedno współczesne pytanie to ocena jakości białka. FAO w raporcie z 2013 roku zaproponowało metodę DIAAS, która uwzględnia strawność każdego aminokwasu egzogennego. Podkreśliło to po raz kolejny: dla wartości odżywczej liczy się właśnie profil EAA, a idea ta wyrosła bezpośrednio z prac Rose'a i jego następców.

Wnioski redakcji

Historia EAA to historia tego, jak podstawowa biochemia stopniowo doszła do praktycznego pytania „co dokładnie potrzebne jest mięśniowi do wzrostu”. Od bilansu azotowego w doświadczeniach Rose'a do pomiarów izotopowych zespołu Wolfe'a naukowcy krok po kroku zawęzili odpowiedź do dziewięciu aminokwasów egzogennych.

Rynek odżywek sportowych najpierw wybrał prostszy wariant — BCAA, ale z czasem powrócił do pełnego zestawu EAA, gdy stało się jasne, że bez reszty aminokwasów egzogennych trwałego efektu anabolicznego nie będzie.

Jednocześnie naukowa historia EAA przypomina: suplement jedynie koncentruje to, co już jest w wartościowym białku. Jego wartość tkwi w wygodzie i szczególnych sytuacjach, a nie w „sekretnej mocy”.

Kontynuować temat pomogą nasze materiały „EAA (aminokwasy egzogenne) na masie: czy jest sens”, „EAA (aminokwasy egzogenne) po 40. roku życia” oraz „Jak wybrać dobre EAA (aminokwasy egzogenne): na co patrzeć na etykiecie”.

Bibliografia

1. Rose WC. The nutritive significance of the amino acids. Physiol Rev. 1938;18(1):109–136.
2. Tipton KD, Ferrando AA, Phillips SM, Doyle D Jr, Wolfe RR. Postexercise net protein synthesis in human muscle from orally administered amino acids. Am J Physiol. 1999;276(4):E628–E634.
3. Borsheim E, Tipton KD, Wolf SE, Wolfe RR. Essential amino acids and muscle protein recovery from resistance exercise. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2002;283(4):E648–E657.
4. Volpi E, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Mittendorfer B, Wolfe RR. Essential amino acids are primarily responsible for the amino acid stimulation of muscle protein anabolism in healthy elderly adults. Am J Clin Nutr. 2003;78(2):250–258.
5. Katsanos CS, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Aarsland A, Wolfe RR. A high proportion of leucine is required for optimal stimulation of the rate of muscle protein synthesis by essential amino acids in the elderly. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2006;291(2):E381–E387.
6. Wolfe RR. Branched-chain amino acids and muscle protein synthesis in humans: myth or reality? J Int Soc Sports Nutr. 2017;14:30.
7. Jäger R, Kerksick CM, Campbell BI, et al. International Society of Sports Nutrition position stand: protein and exercise. J Int Soc Sports Nutr. 2017;14:20.
8. WHO/FAO/UNU Expert Consultation. Protein and amino acid requirements in human nutrition. WHO Technical Report Series 935. Geneva: World Health Organization; 2007.